Гемоглобины

ГЕМОГЛОБИНЫ, красные железосодержащие пигменты крови и гемолимфы, обратимо связывающие мол. кислород; сложные белки, состоящие из железопорфириновой простетич. группы (гема) и белка глобина. Обеспечивают перенос Ог от органов дыхания к тканям и углекислоты от тканей к органам дыхания, участвуют в поддержании pH крови. Имеются у всех позвоночных, за исключением нек-рых антарктич. рыб, у мн. беспозвоночных. В крови находятся в эритроцитах (у позвоночных и нек-рых беспозвоночных) или свободно растворены в плазме (у большинства беспозвоночных). Мол. м. Г. млекопитаюших 66 000—• 68 000, птиц, рыб, земноводных, пресмыкающихся til 000—72 000, у беспозвоночных (у к-рых Г. растворЕн в плазме) — до 3 000 000. Молекула Г. большинства высших позвоночных построена из поли- пептидных цепей, к каждой из к-рых присоединЕн гем, способный без изменения валентности атомов Fe(II) присоединять и отдавать Ог. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны для Ог. Видовая специфичность Г., обладающих разл. сродством к Ог, обусловлена их белковыми компонентами. Г. взрослого человека (НЬА) содержат две идентичные ct-цепи (в каждой 141 аминокислотный остаток) и две (5-цепи (в каждой 146 остатков), Г. плода, или фетальный Г. (HbF), состоит из двух а- и двух у-цепей. Соотношение разл. форм Г. в крови меняется в процессе развития организма, нек-рые из них различаются по своему сродству к Ог (у HbF оно выше, чем у НЬА, что обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку Ог). Присоединение Ог к Г. в органах дыхания (оксигенация) с образованием оксигемоглобина обеспечивается содержанием в геме Fe2+ и сопровождается кон- формационной перестройкой молекулы Г.— связывание Ог с одним из четырЕх гемов изменяет трЕхмерную структуру Г. и сродство др. гемов к Ог (4-й гем оксигенируется в 500 раз быстрее). Этот механизм значительно улучшает снабжение тканей кислородом. Оксигенация зависит от парциального давления (напряжения) Ог и косвенно регулируется кол-вом СОг (как правило, СОг облегчает отдачу Ог тканям, а выход СОг из крови, наоборот, способствует еЕ насыщению Ог). Важную роль в связывании Г. Ог играет 2,3-дифосфоглицериновая к-та и нек-рые анионы, такие, как С1“. В капиллярах лЕгких парциальное давление Ог составляет ок. 0,15 атм (несколько ниже, чем в выдыхаемом воздухе). При таком давлении Г. оксигенирован на 96% ; в тканях, где парциальное, давление ок. 0,04 атм,— на 20%. Кол-во Г. в 100 мл крови человека 13—16 г (у женщин несколько меньше, чем у мужчин). 1 г Г. (при обычном парциальном давлении в альвеолах) может связывать до 1,34 мл Ог. Каждые 100 мл крови, протекая по тканевым капиллярам, отдают тканям о к. 5— 6,5 мл Ог. В состоянии покоя через сердце человека протекает ок. 4 л крови в мин, что обеспечивает получение тканями ок. 200 мл Ог. При напряжЕнной мышечной работе поглощение Ог тканями возрастает в 10 и более раз. Г. синтезируется в молодых формах эритроцитов непрерывно, что обеспечивает его постоянное обновление в организме; скорость синтеза заметно возрастает при длит, гипоксии или анемии. Ежесекундно образуется ок. 650-1012 молекул Г. (в каждом эритроците 265-10® молекул Г.). «Сборка» всей молекулы Г. занимает ок. 90 сек. Синтез Г. у позвоночных регулируется гормоном эритропоэтином и контролируется 4 генами, обозначаемыми по названию полипептид- ных цепей. Г., освобождающиеся при разрушении эритроцитов,— источник образования жЕлчных пигментов. В результате мутаций генов, кодирующих биосинтез полипептидных цепей, и замены одних аминокислотных остатков на другие могут образовываться аномальные Г. (у человека известно ок. 300 таких форм Г.), что приводит к развитию заболеваний —• гемоглобинопатий (серповидноклеточная анемия, талассемия и др.). В мышечной ткани содержится мышечный Г.— миоглобин. Аналоги Г., напр. легоглобин, обнаружены у нек-рых растений.